L3 Sciences de la Vie - parcours Biochimie, Biologie Moléculaire et Cellulaire, Génétique (BBMCG)

Prérequis

Physique baccalauréat série S

Description

Le cours à pour but de familiariser l’étudiant aux lois fondamentales de l’optique géométrique introduites au Lycée et d’en montrer les applications à l’étude optique de l’œil, de la loupe et du microscope.

• Les systèmes optiques dans les conditions de Gauss.

• Les lentilles minces : caractéristiques (distance focales, vergence) et relation de conjugaison.

• Fonctionnement optique de l’œil, les troubles visuels (myopie, hypermétropie, astigmatisme, presbytie) et notion d’acuité visuelle.

• La loupe : définition des différents grossissements.  

• Le microscope : structure et fonctionnement optique, notion de diffraction et pouvoir de résolution.  

Les travaux dirigés comprennent :

• Rappel sur les bases mathématiques : Thalès, trigonométrie.

• Construction géométrique des rayons lumineux à travers une lentille mince.

• Exercices d’application à partir de la relation de conjugaison de la lentille mince et du grandissement.

• Marche des rayons lumineux à travers loupe, microscope « droit », études des cas ou l’intervalle optique est fini et infini, détermination du pouvoir de résolution.

Objectif

• Savoir identifier et corriger les défauts visuels courants.

• Evaluer l’acuité visuelle d’un individu.

• Savoir utiliser à bon escient et dans les bonnes conditions d’observation une loupe et un microscope.     

Prérequis

SVT baccalauréat série S

Description

Atomistique** : **

L’atome, la configuration électronique. Laclassification périodique des éléments et la périodicité des propriétés. La liaison covalente et les molécules : représentation de Lewis, géométrie (VSEPR, hybridation des OA), polarisation (moment dipolaire).

Chimie organique :

Nomenclature, stéréochimie, effets électroniques.

Thermochimie :

Chaleur, applications du premier principe, fonctions d’état, loi de Hess, loi de Kirchhoff, chaleurs de réaction de formation de liaison, application du second principe, entropie, enthalpie libre, Monôme des activités

Prérequis

Notions de probabilités et de statistiques de terminale S.

Usage de base de la calculatrice scientifique, fonctions statistiques.

Description

Synthèse des connaissances du lycée – Réflexion sur les divers contextes de travail – Que sait-on maintenant faire ?

Les connaissances de cours sont mises à disposition sur « community » sous la forme d’une dizaine de fiches recto-verso, reprises pour les TD et TP

Probabilités et aléa** :**

• Tirage de séquences de pile ou face, traitement statistique élémentaire des données

• Révision rapide des bases de probabilités (terminale), arbre de probabilité

• Données continues et discrètes, regroupement par classe

• Calcul de probabilité avec calculatrice

Statistiques en dimension 2

- Révision rapide des indicateurs statistiques en dimension 1 (moyenne, médiane, écart-type, etc.)

• Statistiques en dimension 2, tableau de contingences, marges

• Présentation simple du test du khi-deux (conformité sans ajustement), mise en œuvre sur un exemple très simple

Modélisation** :**

- Fonction logarithme, fonction exponentielle (qq rappels de base)

• Etude de la croissance de diverses familles de fonctions, comparaisons

• Modèle linéaire, droite des moindres carrés verticaux :

  concept – technique de mise en œuvre – qualité – prévision et prédiction

• Autres modèles : polynomiaux, logarithme, exponentiel

• Mise en œuvre sur une calculatrice scientifique

Objectif

Maitriser le concept d’aléa dans des contextes variés et les indicateurs statistiques en dimension un et deux (tests).

Prérequis

SVT baccalauréat série S

Description

• Rappels d’atomistiques sur les principaux éléments présents dans le monde vivants, valence, liaisons chimiques
• Les acides aminés constituants des protéines ; structure et classification des 20 acides aminés, propriétés chimiques des acides aminés, fonctions acides et bases faibles, courbes de titration des acides aminés, définitions des pK, pHi.
• Liaison peptidique, structures I, II, III et IV des protéines
• Détermination de la structure primaire, hydrolyse acide, dégradation d’Edman
• Classes et fonctions des protéines et notions d’enzymologie.
• Exercices en relation avec le cours : Structure des acides aminés et d’oligopeptides, titration des acides aminés, ….
• Les glucides : Nomenclature ; Filiation des oses ; Structure cyclique des oses ; La liaison osidique ; Les disaccharides et polyosides (amidon et glycogène)
• Exercices sur : la stéréoisomérie et la cyclisation des oses ; Les dérivés d’oses ; La liaison osidique et l’analyse de polyosides simples
• Les lipides : Nomenclature et structure des acides gras, acyls glycérol, phospholipides membranaires PC, PE, PG, glycolipides, (céramides, sphingolipides simples ex cérébrosides), structure du cholestérol.
• Les vitamines hydrosolubles du complexe B et vitamine C. Modification des vitamines en coenzymes, structure et fonction du Thiamine PP, FMN, FAD, NAD+, NADP+, CoA-SH, acide folique, DHF, THF, pyridoxal phosphate, etc… Présentations sur quelques exemples des formes réduites/formes oxydées, implication de ces coenzymes dans des réactions d’oxydo-réduction.
• Les nucléotides et les acides nucléiques : Biochimie des nucléotides, structure de l’ADN (nucléotides libres et acides nucléiques)
• l’ADN : découverte, l’ADN support de l’hérédité.
• La membrane plasmique : La membrane plasmique et les transports membranaires ; La matrice extracellulaire ; Les interactions cellulaires
• Les systèmes endomembranaires : L’ultrastructure nucléaire ; Les compartiments cellulaires : RE, Golgi, ERGIC, lysosomes, peroxysomes, mitochondrie, vésicules diverses
• Le système membranaire chez les végétaux : La paroi ; La vacuole et les différents plastes ; Les interactions dans les systèmes végétaux
• Le cytosol et le cytosquelette

Objectif

Développer des capacités à identifier et à classer les différentes biomolécules et à leur attribuer un rôle biologique dans un contexte cellulaire.

Prérequis

SVT baccalauréat série S

Description

Le concept de biodiversité. Les hotspots. L’érosion de la biodiversité. Les structures de gestion et de protection (UICN, CITES,…). Le GIEC et les conférences internationales sur le climat.

Le système de nomenclature binominale. Les règles de nomenclature. La classification hiérarchique. La classification phylogénétique. Notions d’homologie, de groupes monophylétiques,…

La présentation de la diversité des organismes des trois super-règnes : Archées, Bactéries, Eucaryotes.

La diversité des Eucaryotes et des Procaryotes en lien avec leurs types trophiques (autotrophe, hétérotrophe, mixotrophe).

Les outils d’observation en biologie. L’utilisation de la microscopie pour l’observation des cellules, des tissus et des micro-organismes (procaryotes et eucaryotes). Les règles du dessin d’observation. L’histoire et l’épistémologie de la botanique.

Objectif

Maîtriser la nomenclature et la classification des espèces ; savoir les reconnaître sur la base de caractères communs.

Appréhender les enjeux pesant sur la biodiversité.

Prérequis

Chimie au Baccalauréat série S

Description

Cours :

1.Description des fonctions chimiques

1. Molécules chimiques et biologiques (sucres, acides gras, lipides, peptides, acides nucléiques)

2. Grandes classes de réactions chimiques

3. Applications

TD :

1. Compréhension du cours et du vocabulaire spécifique par des exercices d’application et des QCM

2. Reconnaissance des fonctions au sein des molécules chimiques et biologiques

3. Exemples de réactions appliquées aux molécules organiques et biologiques

Objectif

Etre capable de distinguer les principales fonctions organiques et les grandes classes de réactions chimiques.

Description

Cours :

- Système de Santé : Organisation de la santé : la pharmacie, la médecine, les caisses d’Assurance Maladie, la sécurité sociale, le Ministère et ses dépendances

• Economie de la Santé : Epidémiologie sur les grandes pathologies

TD : récupération et présentation des données de Santé

Objectif

Savoir les bases de l’organisation de la Santé et de son économie. Aptitude à récupérer et présenter les données de Santé.

Prérequis

SVT baccalauréat série S

Description

Fondamentaux en Sciences de la Terre et de l’Univers ; applications pour la gestion du risque et de l’aléa ; re-contextualisation de la géologie et approche historique des Géosciences.

• Planétologie et spécificités de la Terre

• La tectonique des plaques : dynamique actuelle et compréhension du modèle

• Les matériaux des enveloppes terrestres : les grandes familles de roches

• Les matériaux des enveloppes terrestres : les minéraux

• Risques naturels – les séismes

• Risques naturels – inondations

• Risques naturels – le volcanisme

• Géo-ressources minérales

Objectif

Connaître la structuration de la Terre, la dynamique terrestre liée à ses composants.

Transposer des notions fondamentales à la gestion du milieu naturel et en réponse aux évolutions et enjeux sociétaux (consommation de matières premières, aménagement du territoire…)

Prérequis

Chimie générale baccalauréat série S + bases en atomistique et thermodynamique niveau L1.

Description

Cours : Equilibres chimiques en solution

1.  Définition d’un équilibre chimique d’un point de vue thermodynamique

2.  L’eau = solvant polaire

3.  Réactions acide-base

4.  Composés peu solubles - Equilibre de solubilité

5.  Complexes solubles

6.  Réactions d’oxydo-réduction

TD : Mise en application à travers des exercices des différentes réactions rencontrées en chimie des solutions.

Objectif

Connaître les grandeurs thermodynamiques chimiques, bases de la chimie des solutions. Connaître les propriétés chimiques (e.g. : oxydoréduction, complexation,…) impliquées dans de nombreux domaines de la biologie.

Prérequis

Constituants Moléculaires et Structure de la cellule (Semestre 1) ou toute UE ayant un contenu similaire.

Description

1. L’ADN : Chromosome et Chromatine ; Notions de gènes et génomes ; Séquences particulières de l’ADN (notions de polymorphismes nucléotidiques, séquences répétées, palindromes)

2. Flux de l’information génétique :

• Réplication de l’ADN chez les eucaryotes et les procaryotes 

• Transcription et Transports nucléo-cytoplasmiques 

• Traduction, Modifications post-traductionnelles et routage des protéines

• Régulation du flux de l’information génétique

1. Le cycle cellulaire :

• Les phases du cycle et la méiose

• La régulation du cycle

• La mort cellulaire chez les animaux et les végétaux

1. La production d’énergie cellulaire

2. La diversité cellulaire :

• Les cellules méristématiques et les cellules différenciées

• Les cellules souches et la différenciation cellulaire

Objectif

 Maitriser le fonctionnement de la cellule animale et végétale à l’échelle cellulaire et à l’échelle tissulaire.

Prérequis

Physique baccalauréat série S

Description

Introduction à la mécanique des fluides

1.      Hydrostatique, notion de pression, loi de Pascal et poussée d’Archimède.

2.      Hydrodynamique des fluides parfaits : loi de conservation  de la matière, théorème de Bernoulli.

3.      Fluides réels : viscosité, pertes de charge,  les régimes  d’écoulement.

Phénomènes de transport

1.      Mouvement Brownien, le phénomène de diffusion thermique (étude du régime permanent).

2.      Introduction à la notion d’osmose, de dialyse : pression osmotique et oncotique.  

3.      Sédimentation et ultracentrifugation.

TD :  Exercices d’applications.

TP : Etudes expérimentales de l’effet Venturi et mesure des pertes de charge en fonction du régime d’écoulement

Objectif

• Savoir caractériser un écoulement visqueux et en déduire les paramètres scalaires de base.

• Avoir des bases sur les phénomènes physiques mis en jeu lors des échanges de matière à travers une membrane.

Prérequis

Géosciences 1 (semestre 1) ou toute UE ayant un contenu similaire.

Description

Cours : registre fossile comme un outil pour la reconstruction d’évolution de la biosphère, les datations et les corrélations stratigraphiques

1. Fossile et registre fossile

2. Premières traces de vie et explosion du cambrienne

3. Crises biologiques et grandes étapes dans l’histoire de la biosphère

4. Origine de la vie : grandes théories

5. Hominisation – Influence de l’ouverture du milieu

6. Micropaléontologie

7. Principes de base de la stratigraphie - superposition des strates et lacunes sédimentaires

8. Datation biostratigraphique - biozone-chronozone, biofaciès et lithofaciès

9. Corrélations biostratigraphiques

TD :

Dynamiques de la Terre et de la vie

Paléontologie

Hominidés

Corrélations biostratigraphiques

Reconstructions paléoenvironementales

Objectif

Connaître les bases de paléontologie et biostratigraphie, savoir identifier les fossiles et interpréter le registre fossile.

Prérequis

Chimie Organique 1 (semestre 1) ou toute UE ayant un contenu similaire.

Description

Cours : Etude des réactions des grandes classes fonctionnelles ;

1.         Les alcanes

2.         Les alcènes

3.         Les alcools

4.         Les dérivés halogénés et organomagnésiens

5.         Les amines

6.         Les dérivés carbonylés

7.         Les acides carboxyliques et leurs dérivés

8.         Les aromatiques

TD : Exercices d’application du cours -  Synthèse organique comportant une puis plusieurs étapes et mettant en application les notions de stéréochimie. Etude de quelques mécanismes réactionnels

Objectif

Connaître les réactions organiques des grandes classes fonctionnelles.

Prérequis

Chimie et biologie au Baccalauréat série S

Description

Biochimie :

• Métabolisme énergétique: Cycle de krebs, chaîne respiratoire...

• Pharmacocinétique et métabolisme du médicament

• Métabolisme de détoxifications des médicaments: exemple du paracétamol et de l'aspirine

• Rappels de cinétique chimique

• Notion d'enzyme, classification

• Cinétique enzymatique

• Facteurs influençant la réaction enzymatique

• Activateurs et inhibiteurs des enzymes

• Mesure de l'activité enzymatique

• Transport sérique et protéique des médicaments

• Glycolyse

• Métabolisme de l’acide arachidonique via la voie COX-2 (AINS)

Pharmacie galénique :

• Aspects technologiques et biopharmaceutiques du médicament 

                - Définitions et généralités

                - De la molécule active au médicament

                - Devenir du médicament dans l’organisme

                - Notion de biodisponibilité

                -Etapes clé dans le développement des médicaments

• Autorisation de mise sur le marché

• Présentation succincte des principales formes galéniques classées par voie d’administration

• Produits cosmétiques et dispositifs médicaux

Objectif

Maîtriser la biochimie métabolique et l’enzymologie

Acquérir des connaissances du médicament et des autres produits de santé

Prérequis

SVT baccalauréat série S.

Introduction à la biodiversité (semestre 1) ou toute UE ayant un contenu similaire.

Description

Biologie animale** :**

Cours : Diversité et parenté des Vertébrés : origine du plan d’organisation et principales étapes de son acquisition ; axes de polarité - plan de symétrie ; anatomie comparée de différents systèmes.

1.  Biodiversité et Plans généraux d’organisation

2.  Organisation du squelette

3.  Organisation du système respiratoire

4.  Organisation du système circulatoire

5.  Organisation du système digestif

6.  Organisation du système urogénital

7.  Organisation du système nerveux

8.  Organisation du système tégumentaire

TP : Utilisation de matériel de dissection et de microscopes.

Physiologie animale** :**

Cours : Bases de la physiologie animale et les principaux dysfonctionnements.

1. Le concept d’homéostasie (limites physiologiques, mécanismes de régulations homéostatiques).

2. Le milieu intérieur (compartiments liquidiens de l’organisme ex régulation de l’équilibre hydrominéral).

3- Les éléments figurés du sang (bases de l’hématopoïèse) :

            - les érythrocytes (transport des gaz respiratoires et groupes sanguins)

            - les thrombocytes (coagulation)

            - les leucocytes (immunité innée et adaptative)

4- Le Contrôle hypothalamo-hypophysaire (principaux axes neuroendocrinniens)

5- La régulation de la pression artérielle (réponse physiologique intégrée).

TD :Exercices, analyses de documents et étude d’un sujet type.

TP : Pression artérielle chez l’Homme (mesure au repos, à l’effort etc…) utilisation de matériel ADInstrument.

Objectif

Savoir identifier et discriminer les vertébrés.

Connaître les bases de la physiologie animale (neuro-immuno-endocrinnienne).

Prérequis

SVT baccalauréat série S

Description

Cours : Développement de l’appareil végétatif des spermaphytes : Description du fonctionnement du méristème apical caulinaire (MAC) et racinaire (MAR). Morphogenèse de la racine, de la tige et des feuilles (croissance primaire et secondaire)

Détermination des sites foliaires (phyllotaxie). Edification d'un végétal.

Rythmes de croissance, influence de l’environnement sur la croissance (lumière et température).

Vie ralentie, dormance et reprise de la vie active : semences et bourgeons

Les mouvements des végétaux

Les phytohormones  : principales familles, biosynthèse et dégradation, rôles. Perception et transduction des signaux hormonaux

TD : Les tissus - Les phytohormones - La croissance - Dormance - Germination et hormone

TP :Histologie - Croissance et Lumière - anatomie de la tige - MAR et anatomie de la racine

Objectif

Connaître l’organisation et le développement des végétaux.

Prérequis

Chimie 1 (semestre 1) ou toute UE ayant des contenus similaires.

Description

Cours**:**

1.  Introduction aux méthodes de dosages à la Pharmacopée Européenne.

2.  Approfondissement des principes de base des réactions chimiques en solution aqueuse.

TD :

1.  Exercices d’application du cours : expression des concentrations à l’équilibre.

2.  Calculs de pH, de potentiels redox, de solubilités.

T**P **:

1.  Outils de calculs informatiques.

2.  Dosage acido-basique.

3.  Dosage d’oxydo-réduction.

Objectif

Capacité à préparer des solutions aqueuses et maîtrise des calculs de concentrations à l’équilibre

Prérequis

Constituants Moléculaires et Structure de la Cellule

Description

Métabolisme énergétique   : - Métabolisme des sucres (glycolyse, néoglucogenèse, fermentation, cycle de Krebs, voie des pentoses phosphates)

• Transfert d'énergie et transport d'électrons (chaîne respiratoire : composition, fonctionnement et inhibiteurs, ATPsynthase) au cours de la respiration mitochondriale (théorie chimioosmotique de P. Mitchell). Contrôle respiratoire (utilisation de l’oxygraphie)

 - Catabolisme lipidique :  boxydation des acides gras linéaires à nombre pair de carbones

 Introduction à l’Enzymologie :

• Rappels sur la diversité des enzymes (classification, structures protéiques, structures et fonctions de quelques coenzymes d’oxydoréduction

• Cinétique michaelienne : démonstration de l’équation de la vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat (Michaelis) en absence et en présence d’inhibiteurs (compétitif, non compétitif simple et incompétitif). Influence de certains paramètres (température, pH, [enzyme]) sur la vitesse initiale. Représentations graphiques (Michaelis, Eadie-Hofstee, Lineweaver et Burk),

• Présentation rapide des enzymes allostériques.

Langue

Français

Objectif

Savoir analyser et utiliser des protéines et des métabolites. Savoir déterminer les paramètres cinétiques d'une enzyme et les paramètres énergétiques d'un système vivant. Savoir analyser et avoir une interprétation critique de résultats.

Prérequis

Biologie et Physiologie Animale et Végétale

Description

PA : Physiologie des cellules  excitables : neurone, cellules gliales et musculaires. PV : La nutrition carbonée (photophosphorylation oxydatives, cycle de Calvin, photorespiration , le métabolisme en C4 et CAM et influence de l'environnement sur la photosynthèse), Régulation des échanges gazeux, nutrition hydrique (flux verticaux, horizontaux, transport membranaire de l'eau, notion d'osmose, de potentiel hydrique et osmotique)  et nutrition azotée (introduction sur la nutrition minérale, voie métabolique et régulation de la nutrition azotée: nitrate réductase, nitrite réductase, glutamine synthase, GOGAT).

Langue

Français

Objectif

Connaitre les caractéristiques structurales et fonctionnelles des cellules excitables ; Savoir évaluer et analyser les besoins nutritionnels des végétaux.

Description

CM : A) Rappels définitions - Cycle de vie : alternance des cycles diploïdes et haploïdes - mitose et méiose : description et comparaionso B) Hérédité mendélienne - définitions : caractère, allèle, génotype, phénotype, nomenclature,… - Monohybridisme - Dihybridisme, polyhybridisme C) Modifications des rapports mendéliens - variation de la dominance (dominance incompléte, co-dominance) - interactions géniques (épistasie, gène suppresseur, gènes complémentaires, duplication) - polyallélisme - gènes létaux D) Hérédité liée à l’X** E) Liaison génétique et Cartographie génétique  **F) Introduction à l’hérédité non mendélienne

TD : exercices d'applications

Langue

Français

Objectif

maitriser les notions et les bases de l'analyse génétique, cartographique et fonctionnelle chez les eucaryotes

Prérequis

UE Introduction à la biodiversité

Description

Bactéries : CM 1-Les structures constantes et leurs fonctions 2- Les structures facultatives et leurs fonctions 3- Cultures et croissance bactériennes. TD Exercices et analyses de documents TP 1-Coloration de Gram 2- Visualisation des spores et de la capsule.Virus : CM 1-Virus des cellules eucaryotes 2- Virus des bactéries et archaebactéries TD Exercices et analyses de documents

Objectif

Les étudiants auront les connaissances des structures et des fonctions des bactéries et des notions de leur croissance. Ils sauront manipuler et colorer les bactéries. Ils auront les connaissances structurales et fonctionnelles des virus.

Prérequis

Notions de probabilités et de statistiques de terminale scientifique. Usage de  base de la calculatrice scientifique. Les fonctions statistiques.

Description

CM sous forme de 3 conférences de présentation et synthèse. L'articulation entre les données et les lois de probabilités : les phénomènes de convergence. Le contexte spécifique de la statistique inférentielle/les concepts centraux : test et estimation. Que sait-on faire ?TD : 1- Probabilités et aléa (les lois classiques Bernoulli, binomiale, normale, Poisson). Usage de la calculatrice. Le schéma de Bernouilli, tirage avec et sans remise.2- Préalables à la statistique inférentielle (Gestion des écarts et de l'incertitude. La collecte des données.Réalisation d'une collecte de données)3- Les tests statistiques classiques (Tests du khi-deux, Tests paramétriques simples et non paramétrqiues pour petits effectifs, Mise en oeuvre sur calculatrice scientifique)4- L'estimation (estimations usuelles, intervalles de confiance)

Objectif

Savoir utiliser les lois de probabilités dans des contextes divers, réfléchir sur la qualité des données disponibles et le ou les traitements statistiques possibles dans le contexte donné.Connaissances des tests et des intervalles de confiances usuels.

Prérequis

UE Constituants Moléculaires et Structure de la Cellule

Description

Donner de solides bases aux étudiants sur les mécanismes moléculaires mis en jeu, chez les procaryotes et les eucaryotes, pour le maintien de l'intégrité du génome (au cours du cycle cellulaire ou suite à des évènements mutagène) et pour l'expression du génome (de l'ADN à l'ARN).CM : Maintenance  et expression du génomeTD : Exercices et analyses de résultats extraits d'articles scientifiques permettant d'illustrer les mécanismes de maintenance et de transcription du génome vus en cours et mettant l'accent sur les outils de biologie moléculaire adaptés à l'étude de ces mécanismes.

Objectif

Les étudiants maitriseront les notions de réplication, réparation et transcription chez les procaryote et les eucaryotes, ainsi que les principes de techniques classiques de biologie moléculaire adaptées à l'étude de ces mécanismes.

Prérequis

OSMP1 « ou toute UE ayant un contenu similaire »

Description

Les objectifs de cette unité d’enseignement est d’amener l’étudiant à construire son projet professionnel de façon à préparer au mieux l’entrée en Licence Professionnelle/Master et de développer les compétences nécessaires à l'insertion professionnelle.

Il s’agit pour l’étudiant de découvrir les réalités professionnelles (recherche documentaire + interview de professionnels) et d’acquérir une méthodologie pour la recherche de stage et d’emploi.

Cette UE est constituée de plusieurs dispositifs: le projet professionnel de l’étudiant, le portefeuille des expériences et des compétences (PEC), les ateliers CV/réseaux sociaux/lettre de motivation et une sensibilisation au droit du travail.

Prérequis

OSMP1 « ou toute UE ayant un contenu similaire »

Description

Atelier CV/ réseaux sociaux

Objectif

-       - Savoir-faire un CV

Prérequis

OSMP1 « ou toute UE ayant un contenu similaire »

Objectif

-       - Analyser et valoriser ses compétences

-       - Analyser et valoriser ses atouts

Description

Sensibilisation au droit du travail

Prérequis

OSMP1 « ou toute UE ayant un contenu similaire »

Objectif

-       Acquérir une méthode de travail universitaire

-       Savoir travailler en équipe

-       Savoir prendre contact avec un professionnel

-       Savoir restituer à l’écrit et à l’oral un travail de recherche

Prérequis

Géosciences 1

Description

Géologie de la France : CM 1- Diversité géologique et cycles orogéniques anciens 2- le cycle varisque 3 et 4 - Le cycle alpin TD : Les resssources géologiques de la France en lien avec son histoire (matériaux de constructions, ressources minérales...)Les processus exogènes : CM 1 à 3-Géomorphologie, analyse du paysage à différentes échelles. 4 à 6-Le cycle supergène des roches. TD : analyse des indices géomorphologiques pour la compréhension de l'évolution d'un paysag.L'eau et les sols : CM 1-le cycle globale de l'eau. 2-3- L'eau dans les sols et les roches. TD : altération, interaction eau-sols, bilans hydriques.

Langue

Français

Objectif

Savoir recenser, extraire, organiser des données issues de sources variées et à différents échelles pour comprendre la relation entre l'histoire géologique de France, ses paysages divers, ses ressources (minérales, en eau, ...).

Prérequis

L’UE Chimie 1 : architecture de la matière, notamment les savoirs / compétences en lien avec le carbone, ou toute UE ayant un contenu similaire.

L’UE Chimie 2-1b  chimie organique, ou toute UE ayant un contenu similaire, et notamment les savoirs/compétences en lien avec la nomenclature des molécules organiques, les effets électroniques, les stabilités relatives des grands intermédiaires de réaction et les concepts de bases de stéréochimie

Description

L'objectif principal de cette unité d’enseignement  est de fournir aux étudiants les principes de base de la chimie organique à travers l’étude des structures et de la réactivité chimique des alcanes, des halogéno-alcanes, des alcènes ainsi que des alcynes.  Cette unité d’enseignement permet en particulier un apprentissage progressif du concept de mécanisme réactionnel par l’étude d’exemples de réactions essentielles en chimie organique comme des réactions de substitutions nucléophiles, d’éliminations, d’additions électrophiles ou encore d’additions radicalaires.

Ainsi seront abordés en cours (et mis en application lors de séances de TD/TP) :

·      les alcanes : rappels de nomenclature et principales réactions chimiques associées à ces molécules  (introduction aux réactions radicalaires).

·      les halogénoalcanes : structures et réactivité. Etude des réactions de substitutions nucléophiles et d’éliminations.

·      les alcènes et les alcynes : structures et réactivité. Etude des principales réactions d’addition, d’oxydation. Introduction à la réactivité des systèmes conjugués.

Objectif

A l’issue de cet enseignement, l’étudiant devra

            - connaître :

•   les structures et nomenclatures des alcanes, halogénoalcanes, alcènes et alcynes

•   les principales méthodes de préparation de ces grandes familles de fonctions chimiques

•   les principales réactions chimiques associées.

•   les mécanismes de substitutions radicalaires, de substitutions nucléophiles, d’éliminations, d’additions électrophiles ou encore d’oxydation des doubles ou triples liaisons.

            - être capable de :

•   d’identifier et nommer ces grandes familles de fonctions.

•   d’identifier leurs principaux sites réactionnels.

•   savoir, pour une fonction donnée, identifier la ou les réaction(s) associées à un ou des réactif(s) et conditions opératoires.

•          savoir, pour les halogénoalcanes, prédire la nature des mécanismes de substitutions nucléophiles ou d’élimination

•          savoir écrire et commenter les principaux mécanismes d’additions électrophiles sur les doubles ou triples liaisons.

•          savoir écrire et commenter les principaux mécanismes d’oxydation sur les doubles ou triples liaisons.

•          Savoir trouver les structures des produits de ces réactions  en discutant notamment leurs éventuelles régiosélectivité, stéréosélectivité/stéréospécificité.

•          Savoir proposer des méthodes de préparations d’alcools, aldéhydes, cétones, acides carboxyliques et dérivés à partir halogénoalcanes, alcènes et alcynes.

Prérequis

Les UE Introduction à la Biodiversité et Constituants Moléculaires et Structure de la Cellule.

Description

 BV : CM - Développement et reproduction des Spermaphytes : floraison et facteurs externes, gamétogenèse mâle et femelle, pollinisation et phénomène d'auto-incompatibilté, fécondation, développement embryonnaire et post-embryonnaire. Formation du fruit et physiologie du murissement du fruit. TD - Croissance et régulation de la croissance du tube pollinique. Contrôle génétique de la floraison. TP- Gamétogenèse chez le Lys. description des fruits et mode de dissémination. BA : Développement embryonnaire chez les Métazoaires triploblastique : segmentation de l'oeuf, grastrulation, organogenèse. Embryologie comparée des modèles animaux (drosophile, oursin, xénope, poulet, souris). Mise en place des plans d'organisation. Stratégies reproductives chez les animaux.TP -Gamétogenèse chez les mammifères. Développement embryonnaire précoce chez les animaux modèles.

Langue

Français

Objectif

Concevoir le dynamisme des processus de développement du zygote à l'embryon, chez les végétaux supérieurs et les animaux.

Prérequis

Licence 1 SV

Description

CM : - Culture cell et méthodes de transfections : cellules eucaryotes animales. - Marqueurs d’apoptose, prolif, viabilité, organites intracellulaires et fractionnement cellulaire. - Méthodes d’obtention des anticorps et utilisations en bio cell : Cyto flux, immunohisto et cyto, Immunoprécipitation, Western blot, Elisa, Intro à micro fluo et confocale. Applications aux biotechnologies: intro sur les différentes Biotech et aspects législatifs.

TP : Elisa (3h), Culture cell + Transfection cell anim (3h), Cyto flux (3h), Test différenciation cell + Prolif MTS/Rhodamine (3h)

Langue

Français

Objectif

Connaître et maîtriser conceptuellement et techniquement certains outils de bases de la biologie cellulaire animale. Connaître les concepts de base des biotechnologies et leurs utilités.

Prérequis

UE Biologie et Physiologie Végétales (L1)UE Physiologie Végétale (L2)ou toute UE ayant un contenu similaire

Description

Cette UE vise à présenter les concepts de base des Biotechnologies végétales : cultures in vitro des plantes, régénération de plante entière à partir de cellules isolées (protoplastes, embryogénèse somatique), techniques de transformation des cellules végétales (méthodes directes et indirectes via un vecteur biologique).Les TD comprendront des exercices sur la préparation des milieux  de culture (solution mère, dilution...) ainsi que des exercices portant sur la transformation des cellules végétales (basés sur des articles scientifiques).Les TP comprendront une préparation de protoplastes, la manipulation sur suspension cellulaire végétale, un exemple de transformation via un vecteur biologique.

Langue

Français

Objectif

• Savoir manipuler en conditions aseptiques ;- Concevoir un protocole de préparation de milieux de culture ;- Savoir repiquer en conditions stériles ;- Savoir rédiger un compte-rendu expérimental ;- Savoir analyser et interpréter des résultats expérimentaux.

Description

CM : Génome bactérien. Transferts de matériel génétique chez la bactérie (conjugaison, transduction, transformation). Régulation génétique chez les bactéries. Cartographie/complémentation.TD : exercices d'application . TP : sélection de mutants/transformation et opéron lactose.

Langue

Français

Objectif

Maitriser les notions et les bases de l'analyse génétique, cartographie et fonctionnelle chez les procaryotes

Prérequis

Les UE de Constituants Moléculaires et Structure de la Cellule et Biologie Moléculaire de la Cellule.

Description

CM : 1- Les tissus ; 2- La matrice extracellulaire ; 3- Le cytosequeletteTD : La transition épithélio-mésenchymateuse. La barrière hémato-encéphalique. L'interaction cytosequeleete/matrice extracellulaire (pathologies neuromusculaires). Les colorations en histologie. Observations microscopiques de tissus après coloration.

Langue

Français

Objectif

Appréhender la relation cellule/environnement et acquérir les notions nécessaires aux UE des semestres 5 et 6.

Prérequis

Les UE Constituants Moléculaire et Structure de la Cellule et de Biologie Moléculaire du Gène 1.

Description

Donner de solides bases aux étudiants sur les mécanismes moléculaires mis en jeu, chez les procaryotes et les eucaryotes, pour l'expression du génome (de l'ARN à la protéine) et sa régulation, ainsi que des modifications post-traductionnelles. CM : Expression du génome et modifications post-traductionnelles.TD : exercices basés sur des analyses de résultats extraits d'articles scientifiques permettant d'illustrer les mécanismes vus en cours de traduction des ARNm et de la régulation de ce mécanisme ainsi que des modifications post-traductionnelles subies par les protéines au cours de leur adressage et mettant l'accent sur les outils de biologie moléculaire adaptés à l'étude de ces mécanismes.TP expérimental et TP bio-informatique.

Objectif

Les étudiants maitriseront les notions de traduction, de régulation de la traduction et de modifications post-traductionnelles, ainsi que les principes des techniques de biologie moléculaire dédiées à l'étude de ces mécanismes.

Prérequis

L'UE génétique des eucaryotes.

Description

CM : Le génome humain : structure et organisation. Cytogénétique et applications en clinique humaine. Bases moléculaires de pathologies génétiques. Génétique des populations : applications au diagnostic.TD : exercices et études de document.TP : Analyses caryotypiques et analyse de polymorphismes.

Langue

Français

Prérequis

L'UE Constituants Moléculaires et Structure de la Cellule

Description

CM :

• Préparation d’un échantillon protéique : lyse cellulaire, homogénéisations mécaniques et centrifugations différentielles…

Techniques de séparation des protéines   - Précipitation (sels neutres, solvants, isoélectrique…) différentielle  - Ultrafiltration  - Chromatographies sur couches - Electrophorèses monodimensionnelle (conditions natives et dénaturantes) et bidimensionnelle- Electrophorèse sur acétate de cellulose

 Analyse des protéines- Notions de dichroïsme circulaire et de spectroscopie de fluorescence- Notions de spectroscopie par RMN, cristallogenèse et diffraction des rayons X (étude de la structure 3D d’une protéine)

 Dosage des protéines- Dosage des protéines totales par spectrophotométrie et des techniques colorimétriques (Biuret, Lowry, BCA et Bradford)   - Dosages spécifiques de type enzymatique, immunologique et biologique

Langue

Français

Objectif

Savoir définir les principales techniques de séparation (en expliquant les principes physico-chimiques), d'analyses et de dosage des protéines.

Prérequis

l'UE Biologie et Physiologie Animale

Description

CM  : 1- La reconnaissance d’un signal de danger microbien par les cellules de l’immunité innée (récepteurs PRR et leurs signalisations)  2- Le CMH et la présentation de l’antigène (structure et fonction du CMH, transmission, voie endogène, exogène présentation croisée, présentation d’Ag non protéiques, les différentes CPA, origine et leur rôle). 3- Les messagers du système Immunitaire (cytokines, récepteurs, signalisations) aspects physiologiques et physiopathologiques. 4- L’activation et la différenciation des lymphocytes T (les 3 signaux, les sous-populations lymphocytaires T et cytokines polarisantes) 5- L’activation et la différenciation des lymphocytes  B (thymo-dep : CG, SHM, commutation isotypique et thymo-indépendante) 6- Structure et  fonction effectrices des anticorps 7- L’immunité anti-infectieuse innée (ex: système du complément dans la défense antibactérienne, place des IFNs dans la lutte anti-virale) 8- L’immunité anti-infectieuse adaptative (à partir d’exemples de microbes à multiplication extra et intracellulaire)

TD :Exercices, analyses de documents et étude d’un sujet type.

Langue

Français

Objectif

Connaître les mécanismes cellulaires de la mise en place et du développement de la réponse immunitaire

Prérequis

UEs BPA et BCE du L1, UEs BC, TBCAV et NPSM du L2

Description

CM:** Communication & signalisation intra & intercellulaire : 1 - Présentation et définition de la communication : endocrinie, paracrinie, autocrinie. Notion de transport et de disponibilité. Notions d’agonistes et antagonistes, de transduction du signal 2 - Les molécules de la signalisation chimique et leurs récepteurs : Diversité des messagers : Hormones stéroïdes et peptidiques, facteurs de croissance, neuromédiateurs, cytokines, antigènes, médiateurs lipidiques, signaux de mort… Méthodes d’étude des couples ligand/récepteur 3 - Les récepteurs présents à la surface cellulaire : Récepteurs couplés aux protéines G : sous classes de récepteurs, différentes protéines G (cycle des Prot G), les effecteurs (AC, PLC, PLA, PDE…) ; Amplification du signal, Phosphorylation/Internalisation des récepteurs ; Récepteurs à activité Tyrosine kinase ; Récepteurs des cytokines et protéines kinases non réceptrices, autres récepteurs (ser/thr Kinases, Guanylate cyclase, récepteurs canaux…). 4 -Voies intracellulaires de transmission des signaux et second messagers : voie de l’AMPc : PKA et ses cibles (exemples : adrénaline, aMSH…), EPAC/Rap ; voie des Phospholipides et Ca++ : IP3, DAG, PKC (exemples de la calmoduline, du glutamate et concept de Hebb, …), GMPc (exemple de la vision), Voie de ras et des MAP kinases, Voie PI3K/AKT (exemple des facteurs de croissance, de l’insuline), voie JAK/Stat (exemple GH, cytokines). Modification de l’activité des protéines : phosphorylation, ubiquitinylation, motifs de liaisons protéines-protéines… Principaux facteurs de transcription : NFKB, CREB, AP1, NFAT…5 - Récepteurs aux stéroïdes : hormones sexuelles, Corticostéroïdes, Vit D…6 - Interactions cellule-matrice** (adhérences focales, hémidesmosomes…). Caractéristiques des molécules impliquées. Matrice et signalisation cellulaire (intégrines, adhésion cellulaire, interaction avec la voie des MAPkinases). Microvésicules extra cellulaire et communication.

TD : Exercices, analyses d’articles scientifiques et étude d’un sujet type.

Langue

Français

Prérequis

UE MEIE

Description

CM : Chapitre 1 : Métabolisme des lipides.- Digestion, absorption et transport des lipides. - Compléments à l'oxydation des acides gras. - La biosynthèse des acides gras.  - Le cholestérol et ses dérivés - hormones stéroïdiennes et sels biliaires.- Les eicosanoïdes.Chapitre 2 : Compléments au métabolisme des oses. Synthèse du glycogène- Dégradation du glycogène  - Régulation du métabolisme du glycogène 

TD : Analyse d'articles et exercices en application du cours 

Langue

Français

Prérequis

Constituants Moléculaires et Structure de la Cellule

Description

CM :Métabolisme des Nucléotides- Rappel structure des bases azotées, des nucléosides, des nucléotides.  - Synthèse des ribonucléotides puriques.- Voie de récupération des bases puriques / syndrome de Lesch Nyhan.  - Régulation de la synthèse des ribonucléotides puriques.- Synthèse des ribonucléotides pyrimidiques.- Régulation de la synthèse des ribonucléotides pyrimidiques chez les bactéries vs chez les animaux / acidurie orotique.- Synthèses des désoxyribonucléotides ; structure, mécanisme réactionnel et régulation de la ribonucléotide réductase de type I ; synthèse de la thymine / anti-folates.- Dégradation des nucléotides puriques ; cycle des nucléotides puriques, déficiences ADA et PNP, hyperuricémie (origine et traitement de la goutte)

 Métabolisme des acides aminés  - Dégradation des acides aminés- Introduction -Dégradation des protéines.- Dégradation enzymatique des protéines alimentaires  - Dégradation des protéines cellulaires - turn over- Devenirs métaboliques des groupements aminés   - Transfert des groupements alpha aminés au glutamate- Formation d'ammoniaque à partir du glutamate- Transports de l'ammoniaque vers le foie  - Excrétion d'azote et cycle de l'urée- Cycle de l'urée et maladies génétiques- Voies de dégradation du squelette carboné des acides aminés  - Les acides aminés dégradés en acétyl-CoA   - Les acides aminés dégradés en pyruvate  - Les acides aminés dégradés en alpha-cétoglutarate- Les acides aminés dégradés en succinyl-CoA    - Les acides aminés dégradés en oxalo-acétate    - Les acides aminés cétogènes- Synthèse des acides aminés- Introduction- Les précurseurs des acides aminés :   - L'alpha-cétoglutarate.  Biosynthèse du glutamate et de la glutamine.Biosynthèse de la proline.     Biosynthèse de l'arginine  - Le 3-phospho-glycérate. - L'oxalo-acétate et le pyruvate   - Régulation des voies de biosynthèse des acides aminés

Contenu des TD :  Exercices d'application sur le cours et analyse d’articles 

Langue

Français

Objectif

Intégration de différentes voies métaboliques et leur positionnement dans les physiopathologies associées, repérage de cibles thérapeutiques et utilisation de médicaments, thérapie cellulaire, thérapie génique.

Prérequis

Constituants moléculaires de la cellule

Description

CMs : 

Rappels sur la structure des protéines A- La liaison peptidique B - Structures secondaires C - Motifs structuraux D - Le reploiement des polypeptides et la structure tertiaire E - La structure quaternaire Structures des acides nucléiquesA – Facteurs affectant la structure de l'ADN B – Dénaturation et renaturation et interactions ioniques C – Les structures en double helice de l'ADN

TD :Détermination de la structure primaire des protéines   - Méthode chimique   - Spectrométrie de masseStructure des acides nucléiques

  TP : Les bases de données : PDB ; SCOP et CATCH - Analyses des interactions ADN-Protéines

Langue

Français

Objectif

Appréhender et comprendre les interactions protéine/protéine, protéine/ligand et protéine/ADN

Description

TD de Statistiques : Statistiques descriptives : inférence statistique (relation population - échantillon), estimation de paramètres, notions de distribution d’échantillonnage. Tests d'hypothèses et probabilité critique. Comparaison de moyennes (sur données non appariées et appariées). Comparaison de fréquences. Tests du Chi2. Régression linéaire simple. Analyse de Variance à un facteur. Tests non paramétriques : comparaison de 2 moyennes sur données appariées ou non, comparaison multiple de moyennes, analyse de corrélation.

TP TP de Bioinformatique : Recherche de séquences nucléotidiques (ADN, ARN) et protéiques dans les banques de données de séquences : par mots-clés, par l’utilisation de BLAST (BLASTp, BLASTn, tBLASTn). Analyse de séquences protéiques profil physico-chimique (hydrophobicité ...), domaine transmembranaire, structure secondaire (hélices α, feuillets β), ponts disulfures, sites de glycosylation, de phosphorylation, domaines et motifs protéiques. Analyse de séquences nucléotidiques : jonction exon-intron, traduction et prédiction d’ORF, séquence codante, 5’ et 3’UTR, analyse de promoteur (prédiction de sites de fixation de facteurs de transcription), sites de reconnaissance de microARN, variants d'épissage, polymorphismes de l'ADN. Design d’amorces de (RT-)PCR en vue de détecter (quantifier) un gène et ses variants d’épissage et évaluer leur spécificité (Primer-BLAST, AmplifX)

Langue

Français

Objectif

acquérir de solides bases dans le domaine des statistiques appliquées à la biologie; être capable d’interroger des banques de données biologiques et de manipuler les outils bio-informatiques élémentaires en vue de rechercher des informations structurales et fonctionnelles sur un gène.

Prérequis

Constituants Moléculaires et Structure de la Cellule / Biologie Moléculaire du Gène 1 et 2

Description

CM :- Création de molécules d’ADN recombinées (types d’inserts, principe de l’amplification PCR, enzymes de restriction et de modification, vecteurs (plasmidiques, phagiques, d’expression)- Clonage moléculaire (transfection et infection, criblage des recombinants en fonction de la séquence de l’ADN cloné ou de l’expression de cet ADN en protéine)- Caractérisation de l’ADN cloné (principe du séquençage et du Southern-blot)

TD :- Exercices d’application en relation directe avec le cours. TP :- Analyse par RFLP d’un polymorphisme de type SNP (amplification PCR, digestion enzymatique de l’ADN amplifié par une endonucléase de restriction, analyse des fragments d’ADN par électrophorèse sur gel d’agarose, détermination du génotype des individus testés).

Langue

Français

Objectif

Analyse et utilisation des acides nucléiques. Elaboration de projets, mise en œuvre pratique, analyses et interprétations critiques de résultats expérimentaux.

Prérequis

Constituants Moléculaires et Structure de la Cellule / Biologie Moléculaire du Gène 1 et 2

Description

TP :Du gène à la protéine   - Construction et clonage d’un vecteur recombinant (amplification par PCR et purification de l’insert sur colonne, quantification de l’ADN purifié, ligature dans le vecteur pGEM®-T, transformation bactérienne avec test blanc-bleu, screening par PCR des clones recombinants obtenus).

• Sur-expression de la protéine animale codée par l’insert dans le système procaryote E. coli BL21/pET (culture de la bactérie recombinante, induction par l’IPTG de la synthèse de la protéine d’intérêt, séparation électrophorétique des protéines (SDS/PAGE), révélation de la protéine sur-exprimée par coloration au bleu de Coomassie).

    - Analyses bio-informatiques relatives aux molécules clonées utilisées lors de l’expérimentation

Langue

Français

Objectif

Acquisition de techniques expérimentales classiques de biologie moléculaire et utilisation d’outils bio-informatiques associés.

Prérequis

 Génétique bactérienne et mendélienne

Description

CM : Partie I : Aspects moléculaires de la recombinaison génétique. - La recombinaison génétique homologue et la jonction de Holliday.  - La recombinaison génétique spécifique : exemples des tyrosines recombinases des phages lambda (intégrase l) et P1 (Cre).  Partie II : Les éléments génétiques mobiles procaryotes.- La transformation naturelle des bactéries et la compétence.- Le facteur F et le relaxosome.- Les IS- Les transposons.- Les intégrons.   - Les modes de transposition et les transposases.Partie III : Dynamique du génome eucaryote.- Transposons et retro-transposons eucaryotes.  - Régulation des éléments transposables par l'hôte.Partie IV : Evolution moléculaire des génomes.  - Les introns.- Le code génétique.

 TP :- Les intégrons et leur mobilité (l'idée est de mettre en évidence le mécanisme de déplacement de cassette d'intégron lorsque l'on applique un stress "antibiotique" à des bactéries)

Langue

Français

Objectif

Appréhender les mécanismes de la dynamique des génomes.

Description

Trafic intracellulaire et cytosquelette:

CM: Microtubules, protéines associées, vésicules/ organites : structure, assemblage, dynamique (centres nucléateurs,…) ; protéines associées (protéines de structure, moteurs moléculaires ; transport des vésicules (GTPases Rab et Arf, PIP, tri et adressage dans les cellules polarisées : exemples des lymphocyte T cytotoxique et de la polarisation des cellules neuronales ; mouvement des organites : exemples des mitochondries et des chromosomes). Actine, protéines associés, endocytose/exocytose : structure, assemblage, dynamique ; protéines associées (protéines d’assemblage, nucléateurs, moteurs moléculaires ; processus d’endocytose et d’exocytose

TD :en relation avec le cours sur le rôle ducytosquelette  (exercices d’applications partir de résultats issus de publications en rapport) : dynamique des stucture de transport, moteurs moléculaires et pathologies, processus d’exocytose,…)

L’enveloppe nucléaire : transports des protéines et des ARN

CM :Noyau et compartimentation. L’enveloppe nucléaire : membrane externe, membrane interne et lamines (farnésylation), pores nucléaires (structure, NUP), mitose (désassemblage/réassemblage). Echanges nucléo-cytoplasmiques : import des protéines (NLS, mécanisme moléculaire de translocation, facteurs de transport et leurs interactions), export nucléaire : protéines (NES, mécanisme moléculaire, facteurs de transport et leur interactions), ARN (ARNt, ARNr, UsnARN, ARNm). Régulation du trafic nucléo-cytoplasmique (pores, masquage/démasquage des NLS, séquestration cytoplasmique,…)

Contenu des TD :en relation avec le cours sur l’enveloppe nucléaire (exercices d’applications partir de résultats issus de publications en rapport) : lamines et organisation de la chromatine, régulation de l’import/export de RCC1, import/export des protéines et ARN viraux,…           

Internalisation et externalisation de macromolécules et particules

CM:Généralités sur l’internalisation de macromolécules, Rappel, définitions, caractéristiques. Mécanismes de la phagocytose : les principales catégories de phagocytose ; aspects /mise en évidence des cellules phagocytaires ; les grandes étapes de la phagocytose, molécules impliquées et voies de signalisation (préparation de l’internalisation de particules, internalisation maturation des phagosomes…). Mécanismes d’Endocytose : principe et caractéristiques de l’endocytose liée à un récepteur (ERI) ;  ERI via la clathrine ; ERI indépendante de la clathrine (cavéoline dépendante, dynamine indépendante…). Trafic et devenir intracellulaire des endosomes. Points communs et différences avec l’autophagie.

Contenu des TD :en relation avec le cours sur  la phagocytose et l’endocytose : exercices d’applications partir de résultats issus de publications en rapport (cas de l’internalisation de la HRP, de l’EGF… ). Mise en évidence des processus d’internalisation. Bilan des données récentes sur l’endocytose (cargo d’endocytose…), internalisation de la bactérie Listéria, exemples de mécanismes multiples dans la transcytose.

Trafics vésiculaires : exemple des mitochondries

CM** : Organisation structurale & fonctionnelle des mitochondries de mammifères : **Caractéristiques des membranes externes et internes. Conséquences du couplage chimiosmotique (DY, DpH) ; les protéines de la chaîne respiratoire : origine génétique ; les lipides mitochondriaux ; particularités du système génétique mitochondrial et conséquences fonctionnelles. Biogénèse mitochondriale : formation des organelles ; synthèses extra mitochondriales et import des protéines ; les deux grands types d’import protéiques ; particularités de la réplication et transcription de l’ADNmt ; autres synthèses intramitochondriales et export (phospholipides) ;  régulation de la biogénèse.

Contenu des TD : en relation avec le cours sur le trafic dans les mitochondries (exercices d’applications partir de résultats issus de publications). De plus pendant 3 séances un travail détaillé est effectué par sous-groupes en TD sur deux publications internationale en langue anglaise  en relation directe avec le cours

Trafics intracellulaires des protéines

CM : Définition de la notion de tri intracellulaire des protéines avec des exemples simples pris chez les procaryotes. Mécanismes de tri entre les protéines produites par des ribosomes libres dans le cytosol et les ribosomes liés au réticulum endoplasmique. Tri au sein du réticulum entre les protéines correctement repliées et protéines mal conformées. Tri des protéines destinées au Réticulum endoplasmique. Tri des protéines lysosomales. La sécrétion constitutive et la sécrétion régulée. Tri entre protéines membranaires de cellulaires polarisées. Le transport vésiculaire entre réticulum endoplasmique, golgi et membre plasmique. Les exosomes.

Contenu des TD   Exercices d’applications en rapport avec le cours. Analyses de données d’un article sur l’interaction forte entre le ribosome et le réticulum endoplasmique médiée par le peptide signal. Analyse d’un article sur le l’adressage d’une protéine au réticulum endoplasmique. Analyse de données d’article sur la maturation et la sécrétion régulée d’une protéine.

Langue

Français

Prérequis

MEIE

Description

CM : Partie 1**. Compléments sur la cinétique michaelienne et les inhibitions** :

A. Méthodes de transformation de l’équation de Michaelis et applications

• Notions d’ordre d’une réaction - Equation intégrée de Michaelis, en conditions d’ordre 1 - Equation intégrée de Michaelis, en conditions d’ordre indéfini

B.Inhibitions enzymatiques

• Rappels sur les inhibitions réversibles - Cas particulier de l’inhibition incompétitive : Inhibition par excès de substrat - Inhibition irréversible - Mesure du degré d’inhibition d’une réaction enzymatique (Ki et IC50)

Partie 2** : Méthodes de mesure des activités enzymatiques **

• Principe de mesure d’une activité enzymatique - Effecteurs d’une réaction - Modalités de détermination des activités enzymatiques - Mesures des activités enzymatiques

Partie 3** : Spécificités enzymatiques**

• Stéréospécificité - Structure du site actif - Etats de transition et énergie libre d’activation - Les différents types chimiques de mécanismes catalytiques - Exemples de mécanismes catalytiques : les protéases à sérine

 Partie 4** : Cinétique à deux substrats **

• Mécanisme à deux substrats sans formation de complexe ternaire : Ping-Pong - Mécanismes à deux substrats avec formation d’un complexe ternaire : ordonné et aléatoire - Mécanismes plus complexes - Inhibitions des systèmes à deux substrats

Partie 5** : Régulation allostérique – cas de l’hémoglobine**

– Enzymes et effecteurs allostériques - Modèles pour l’allostérie (symétrique et séquentiel) - Equation de Hill - Etude de l’hémoglobine

 TD : Exercices d'application sur le cours

TP : Analyse de deux enzymes commerciales : LDH de cœur bovin et LDH de muscle de lapin.- Détermination expérimentale des activités enzymatiques spécifiques des deux enzymes- Cinétique enzymatique en conditions saturantes et non saturantes de substrat- Détermination des paramètres cinétiques des enzymes, en présence ou non d’effecteurs

Langue

Français

Objectif

savoir identifier un mécanisme enzymatique à un substrat, deux substrats et allostérique

Prérequis

Bio-statistiques et Analyse Bio-informatique des Génomes (S5)

Description

Connaître et utiliser les banques de données et les logiciels de bio-informatique (existants sur le Web ou en ligne de commande), qui permettent de traiter les données biologiques générées par les nouvelles biotechnologies (bases de données, logiciels de traitement de séquence, outils de prédiction, logiciels statistiques).

« Bioinformatique » :** **- « Du gène à la fonction » : Interroger et exploiter les informations issues des banques/bases de données biologiques dédiées au génome, au transcriptome, au protéome.

• Comparaison de séquences nucléotidiques/protéiques : Principes fondamentaux (matrices, score de similitude…), Alignement global et local, les différents types de BLAST et ses fonctions avancées, Alignements multiples de séquence, notion de phylogénie ; Recherche d’homologie et de fonctions biologiques.

• Annotation fonctionnelle : notion de Gene Ontology (GO) : recherche de termes GO associés à un gène, analyse d’enrichissement en termes de GO dans une liste de gènes. Autres annotations (KEGG, Reactome…).

• Cas pratique : à partir d’une séquence nucléotidique : être capable de prédire la fonction de la protéine codée par cette séquence à travers l’utilisation d’alignement de séquences, d’annotation par homologie, d’interrogation des différentes bases de données

• Cas pratique : analyse d’un jeu de données biologiques (exemple d’une liste de gènes différentiellement régulés issus d’une analyse transcriptomique) : analyse statistique et représentations graphiques, recherche d’annotation et analyse d’enrichissement en termes d’annotation (GO ou autres) (outils online et sous R).

« Initiation à R » :** **- Apprentissage de la programmation en R à travers la réalisation des tests statistiques acquis dans l’UE « Biostatistiques et Analyse Bio-informatique des Génomes » (S5) : tests paramétriques et non paramétriques visant à la comparaison de 2 moyennes, à la comparaison multiple de moyennes, à l’analyse de corrélation…

• Visualisation graphique des données sous R (ex : nuage de point, histogramme, boîtes à moustaches…)

• Analyses multivariées avec R (Analyses en Composantes Principales et Analyses Factorielles des Correspondances)

Objectif

Les étudiants maitriseront les commandes de bases de R et pourront réaliser les tests statistiques acquis dans l’UE « Bio-statistiques et Analyse Bio-informatique des Génomes » et visualiser graphiquement leurs résultats sous cet environnement de programmation. Ils seront capables d’étudier les séquences nucléotidiques et protéiques pour en comprendre et mettre en évidence les éléments qui peuvent expliquer sa fonction/activité biologique. Ils seront initiés aux analyses multivariées et aux analyses d’enrichissement fonctionnel, largement utilisés dans le cadre des analyses « omiques ».

Prérequis

génétique des eucaryotes (L2) ; introduction à la génétique humaine

Description

CM : A) Modèles Animaux - Définition, Intérêt des modèles animaux en génétique - modèles naturels, expérimentaux, génétiquement modifiés - organismes modèles (caractéristiques et techniques propres à chacun) : levure, drosophile, souris,…- phénotypage B) Utilisation des modèles animaux pour l’étude des génomes.

TD : analyses de documents sur les concepts abordés en cours- Exemples de modèles de pathologies : préparation tutorée d’exposés et mise en commun des acquis sous forme de minicolloques

Langue

Français

Description

 TP :   - Purification de la LDH de cœur de porc : précipitation différentielle des protéines au sulfate d’ammonium, chromatographies (d’exclusion, échangeuse d’anions et d’affinité), concentration des protéines par précipitation au sulfate d’ammonium et centrifugation.

                    -  Analyses quantitatives : suivi de la purification (tableau de purification) avec dosage protéique à chaque étape de purification par la méthode de Lowry et test d’activité enzymatique LDH (mesure de la variation de la [NADH] au cours du temps par spectrophotométrie).

                    - Analyses qualitatives : électrophorèse en gel de polyacrylamide en conditions natives, coloration des protéines au bleu de Coomassie et test d’activité enzymatique LDH in situ par coloration des isoformes actives de la LD présentes dans le gel.

Langue

Français

Objectif

Cette unité d’enseignement permet d’appréhender, sur 4 journées consécutives, un certain nombre de techniques de purification d’une protéine d’intérêt basées sur les différentes propriétés physico-chimiques des protéines